Конкурентно инхибиране

Вече видяхме, че ензимите катализират реакции, но нека обясним още веднъж как го правят. Нека това да е нашият ензим – имаме субстрат, който се свързва с активния център на ензима. на ензима. Свързва се с тази част от ензима, която наричаме активен център. Субстратът се свързва с активния център и ензимът катализира реакцията. Може да раздели субстрата на две по-малки молекули. След реакцията ензимът остава непроменен, но реакцията е била катализирана. Сега имаме субстрат, който е разделен, в този случай поне на две по-малки молекули. Мога да ги нарисувам. Това е едната. А тук е другата. Те идват от активния център. След като реакцията е катализирана, те вече нямат афинитет към активния център и се откачат. Ензимът е катализирал реакцията. В това видео искам да обясня как може да бъде инхибиран този процес, и по-конкретно, как може да бъде инхибиран конкурентно. Ще говорим за конкурентно инхибиране. Ще го напиша тук. Конкурентно инхибиране. Ще започнем с класическия вариант на конкурентно инхибиране: когато има молекула, която се конкурира със субстрата за активния център. Както ще видим, това не е единствената форма на конкурентно инхибиране, но е тази, която най-често може да се срещне в учебниците. Отново имаме нашия ензим. Това е ензимът. Вече видяхме, че тази част, която ограждам, е активният център. Ако желаният субстрат стигне до активния център, ще имаме първия сценарий тук горе. Но при класическото конкурентно инхибиране, или поне при версията, която аз ще покажа сега, може да имаме друга молекула, която може да изглежда ето така. Тя ще се конкурира за активния център и ако стигне до него първа, ако стигне първа, нека покажа какво ще се случи. Тогава имаме нашия ензим, имаме и другата молекула, която не е субстратът, тя се свързва първа с активния център. Сега желаният субстрат, този, с който ензимът може да катализира реакция, не може да се свърже с ензима, следователно реакцията няма да протече. Можеш да видиш много ясно, че те се конкурират за ензима и в този случай, за активния център. Това не е единствената форма на конкурентно инхибиране. Друг вид конкурентно инхибиране е алостеричното конкурентно инхибиране. Нека го напиша. Алостерично конкурентно инхибиране. Днес ми е трудно да пиша. Инхибиране. Алостеричният център е различен от активния център. При алостеричното конкурентно инхибиране или конкуретното алостерично инхибиране имаме случай, при който конкурентът не се свързва с активния център, а с различен център, наречен алостеричен център. Конкурентът може да се свърже тук, това очевидно не е активният център. Конкурентът може да изглежда така. Той не се свързва с активния център, но щом се свърже тук, активният център вече не може да се свърже с желания субстрат, така че имаме същия ефект. Имаме същия ефект, при който този субстрат няма да се свърже с активния център. Но ако субстратът се свърже пръв – Нека нарисувам този случай. Ако желаният субстрат се свърже пръв, тогава конкурентът не може да се свърже. В този случай, ако субстратът успее да стигне до активния център, конкурентът не може да се свърже, така че двете молекули отново се конкурират. Ще нарисувам конкурента тук. Важно е коя от двете молекули – субстратът или конкурентът ще стигне първа до ензима. В тази ситуация конкурентът няма да се свърже. Това е вярно и ако говорим за конкурентно инхибиране, при което молекулите се конкурират за активния център. Ако конкурентът стигне пръв, субстратът няма да се свърже. Реакцията няма да бъде катализирана. Но ако субстратът стигне пръв, конкурентът няма да може да се свърже. Възможно е да имаме ситуация, при която конкурентът няма да може да се свърже, тъй като субстратът е стигнал до активния център пръв. Когато говорим за алостерично конкурентно инхибиране, отново имаме конкуренция за ензима. Само една от двете конкуриращи се молекули ще се свърже. Ако едната стигне до ензима първа, другата няма да може да се свърже. Те се конкурират за ензима, но когато конкурентът, който не е субстрат, се свърже с алостеричния център, тогава се променя конформацията на ензима, така че активният център вече не може да се свърже със субстрата. Искам да обърна специално внимание на това, защото когато аз го учих за първи път си казах, "О!" Много често може да е объркващо, защото ако четеш в интернет, може да срещнеш източници, които наричат алостеричното инхибиране неконкурентно, защото конкурентът и субстратът не се борят за активния център. Но случаят не е такъв. При неконкурентното инхибиране, за което ще направя отделно видео, при неконкурентното инхибиране инхибиторът може да се свърже с ензима, независимо от това дали субстратът се е свързал или не, но когато инхибиторът се свърже, той пречи на реакцията да продължи. Инхибиторът променя конформацията на протеина, така че вече да не може да катализира реакцията. При неконкурентното инхибиране и субстратът, и инхибиторът могат да се свържат, но ако инхибиторът е свързан, реакцията няма да протече. При конкурентното инхибиране, независимо дали говорим за алостерично или за неалостерично конкурентно инхибиране, само единият – или субстратът, или инхибиторът, ще може да се свърже с ензима. Те се конкурират за ензима.