If you're seeing this message, it means we're having trouble loading external resources on our website.

Ако си зад уеб филтър, моля, увери се, че домейните *. kastatic.org и *. kasandbox.org са разрешени.

Основно съдържание

Неконкурентно инхибиране

Виж как неконкурентен инхибитор може да се свърже, без значение дали субстратът е свързан или не и обратно.

Искаш ли да се присъединиш към разговора?

Все още няма публикации.
Разбираш ли английски? Натисни тук, за да видиш още дискусии в английския сайт на Кан Академия.

Видео транскрипция

Във видеото за конкурентното инхибиране видяхме, че това е ситуация, в която имаме субстрат или потенциален субстрат и инхибитор, които се конкурират за ензима. Който стигне пръв, получава ензима. Ако инхибиторът стигне пръв, субстратът не може да се свърже и реакцията не може да бъде катализирана. Ако субстратът стигне пръв, инхибиторът не може да се свърже и ензимът катализира реакцията. И инхибиторът, и субстратът могат да се конкурират за активния център, когато говорим за конкурентно инхибиране. При алостеричното конкурентно инхибиране отново има конкуренция за ензима, молекулата, която стигне първа, се свързва с ензима. Но инхибиторът не се свързва с активния център, а с алостеричен център. Въпреки това идеята е същата. Ако инхибиторът стигне до алостеричния център преди субстратът да стигне да активния център, конформацията на протеина се променя, леко се променя и активния център. Ще го нарисувам в същия цвят. Конформацията на протеина се променя и тогава субстратът не може да се свърже с активния център. Ако субстратът се свърже, това променя леко конформацията на алостеричния център и тогава инхибиторът не може да се свърже. При конкурентното инхибиране субстратът и инхибиторът се борят кой пръв да се свърже с ензима. А какво се случва при неконкурентното инхбиране? Ще го нарисувам. При неконкурентното инхибиране... Главната идея при него е, че и субстратът, и инхибиторът могат да се свържат. Това дали едната молекула се е свързала не влияе на свързването на другата. Да разгледаме неконкурентното инхибиране по-задълбочено. Това е нашият ензим. Ето тук. Субтратът стига до активния център, след което реакцията ще бъде катализирана. Видяхме този случай тук горе. Субстратът се свързва с активния център и реакцията се катализира, в този случай субстратът се разделя на две молекули. При неконкурентното инхибиране субстратът може да се свърже, но в същото време може да се свърже и инхибиторът. Инхибиторът може са се свърже с алостеричния център – ето това е нашият инхибитор ето тук. Инхибиторът може да се свърже с алостеричния център. Когато и инхбиторът, и субстратът се свържат, те не се конкурират за ензима. И двете молекули може да са свързани с ензима едновременно. Тази може да се свърже с ензима, независимо от това дали субстратът е свързан, или не е. Ако тази молекула се свърже с ензима, субстратът също ще може да се свърже, но реакцията няма да протече. Така че сега реакцията ще изглежда ето така: няма да има реакция. Ако това се случи, единственият вариант е и двете молекули да се откачат от ензима. Тази молекула ще напусне активния център. Реакцията не е катализирана. Предотвратена е. Може и тази молекула да си тръгне. Начинът, по който показах неконкурентното инхибиране, е чрез алостеричен център, инхибиторът се свързва с алостеричен център. Но не е задължително винаги неконкурентното инхибиране да изглежда по този начин. Може свързването да се случва близо до или в активния център, стига да не пречи на субстрата да се свърже с активния център. Можем да имаме и следната ситуация, която често е давана за пример за неконкурентно инхибиране. Имаме инхбитор, който се свързва с алостеричния център, но идеята е, че и инхибиторът, и субстратът могат да се свържат с ензима едновременно. Ако един от тях се свърже пръв, другият все още може да се свърже. Ако субстратът се свърже пръв, инхибиторът все още може да се свърже с ензима. Ако инхибиторът се свърже пръв, субстратът все още може да се свърже. Но реакцията няма да бъде катализирана. Можем да имаме и ситуация, при която инхибиторът и субстратът се свързват в или около активния център. Това е инхибиторът, а това е нашият субстрат. Това е субстратът. Но и в този случай реакцията няма да протече. Имаме неконкурентно инхибиране. Те не се конкурират за ензима. И двете молекули се свързват с ензима. Дали едната ще се свърже не зависи от това дали другата се е свързала. Ако инхибиторът е свързан, той няма да позволи катализирането на реакцията. За разлика от конкурентното инхибиране, при което молекулата, която се е свързвала първа с ензима, получава контрол над него. Надявам се, че това видео изясни нещата.