Основно съдържание
Биологична библиотека
Ензими и активното място
Ензимите като биологични катализатори, активиране на енергия, активното място и ефектите на околната среда върху ензимната активност.
Въведение
Като дете носех очила и отчаяно исках чифт контактни лещи. Когато най-накрая ми позволиха да си взема контактни лещи, част от сделката беше, че трябваше да се грижа много, много добре за тях, което означаваше да ги мия всеки ден, да ги съхранявам в стерилен разтвор и, веднъж на седмица, да добавям няколко капки от нещо, наречено "ензимен препарат за почистване".
Не знаех точно какво означава "ензимен препарат за почистване", но научих, че ако забравиш, че си го добавил и случайно сложиш контактните лещи в очите си без предварително да ги промиеш, тогава очите ти ще парят за цели петнадесет минути.
Както по-късно научих, "ензимен" означава, че препаратът за почистване съдържа един или повече ензими, протеини, които катализират определени химични реакции – в този случай реакции, които разграждат отлаганията, които са се натрупали върху повърхността на контактните ми лещи след една седмица носене. (Вероятно това е причината да пари толкова много, когато ги сложиш в очите си, защото ензимите с радост ще разградят течностите в незасегнато око). В тази статия ще разгледаме по-задълбочено какво е ензим и как той катализира определена химична реакция.
Ензими и активираща енергия
Вещество, което ускорява химична реакция – без да е сред изходните вещества – се нарича катализатор. Катализаторите на биохимичните реакции, които протичат в живите организми, се наричат ензими. Ензимите обикновено са протеини, но и някои молекули рибонуклеинова киселина (РНК) действат като ензими.
Ензимите изпълняват важната задача да намалят активиращата енергия на една реакция – тоест количеството енергия, която трябва да бъде вложена, за да започне реакцията. Ензимите работят, като се свързват с молекулите на изходното вещество и ги променят по начин, по който процесите на разкъсване и образуване на връзки могат да протекат по-бързо и лесно.
Да поясним един важен момент, ензимите не променят стойността на ∆G на реакцията. Тоест те не променят това дали като цяло при реакцията се освобождава, или се поглъща енергия. Причината е, че ензимите не влияят на свободната енергия на изходните вещества или продуктите.
Вместо това ензимите намаляват енергията на преходното състояние, нестабилно състояние, през което продуктите трябва да преминат, за да станат реактанти. Преходното състояние е на върха на енергийния "хълм" в диаграмата по-горе.
Активни центрове и субстратна специфичност
За да катализира една реакция, един ензим ще се хване (прикрепи) за една или повече реагиращи молекули. Тези молекули са субстратите на ензима.
В някои реакции даден субстрат се разгражда до множество продукти. В други реакции два субстрата се комбинират до една по-голяма молекула или обменят части от себе си. Всъщност за какъвто и вид биологична реакция да се сетиш, вероятно има ензим, който да я ускори!
Частта от ензима, към която субстратът се прикрепя, се нарича активен център (тъй като е мястото, където се случва каталитичната "активност").
Протеините са изградени от единици, наречени аминокиселини и при ензими, които са протеини, активният център дължи свойствата си на аминокиселините, от които е изграден. Тези аминокиселини може да имат странични вериги, които са големи или малки, киселинни или алкални, хидрофилни или хидрофобни.
Групата от аминокиселини, които се намират в активния център, заедно с положението им в 3D пространството, дават на активния център много специфичен размер, форма и химично поведение. Благодарение на тези аминокиселини активният център на даден ензим е уникално подходящ за прикрепяне към определена цел – субстратът или субстратите на ензима – и да им помогне да преминат през една химична реакция.
Влияние на околната среда върху действието на ензимите
Понеже активните центрове са фино настроени, за да помогнат на една химична реакция да се случи, те могат да бъдат много чувствителни към промени в околната среда на ензима. Факторите, които може да повлияят на активния център и функцията на ензима, включват:
- Температура. По-високата температура по принцип води до по-висока скорост на реакцията, без значение дали е катализирана от ензими, или не. Но увеличаването или намаляването на температурата извън диапазона на толерантност може да засегне химичните връзки в активния център, като ги прави по-неспособни да се прикрепят към субстрати. Много високи температури (за животински ензими над
- рН. рН също може да засегне функцията на ензима. Аминокиселинните остатъци в активния център често имат киселинни или алкални свойства, които са важни за катализата. Промените на рН може да повлияят на тези остатъци и да затруднят прикрепянето на субстратите. Ензимите работят най-добре в определен рН диапазон и, както при температурата, екстремни рН стойности (киселинни или основни) може да доведат до денатурация на ензимите.
Индуцирано съвпадание
Съвпадението между активния център на ензима и субстрата не е просто като съчетаване на две части от пъзел (въпреки че учените някога са смятали че е така в един стар модел, наречен модел "ключалка-и-ключ").
Вместо това един ензим леко променя формата си, когато се прикрепи към субстрата си, което води до още по-добро съвпадане. Това настройване на ензима, за да се напасне още по-добре към субстрата, е наречено индуцирано съвпадение.
Когато един ензим се прикрепи към субстрата си, знаем, че той понижава активиращата енергия на реакцията, позволявайки ѝ да се случи по-бързо. Но, може би се чудиш, какво всъщност прави ензимът със субстрата, за да намали активиращата енергия.
Отговорът зависи от ензима. Някои ензими ускоряват химичните реакции като сближават молекулите на два субстрата при подходяща ориентация. Други ензими създават среда в активния център, която е благоприятна за реакцията (например такава, която е леко киселинна или неполярна). Ензим-субстратният комплекс може също да понижи активиращата енергия, като извие молекулите на субстрата по начин, който улеснява разкъсването на връзките, помагайки да се достигне до преходното състояние.
А някои ензими намаляват активиращата енергия, като самите те участват в химичната реакция. Тоест остатъците на активния център може да образуват временни ковалентни връзки с молекулите на субстрата като част от процеса на реакцията.
Важната дума тук е "временни". Във всички случаи ензимът ще се върне до оригиналното си състояние в края на реакцията – няма да остане прикрепен към реагиращите молекули. Всъщност отличителният белег на ензимите е, че те не се променят от реакциите, които катализират. Когато един ензим свърши с катализирането на една реакция, той просто освобождава продукта (или продуктите) и е готов за следващия цикъл на катализа.
Разгледай темата извън Кан Академия
Искаш ли да научиш повече за ефекта на температурата върху функцията на ензимите? Виж това интерактивно изображение от LabXchange.
Искаш ли да научиш повече за ефекта на рН върху функцията на ензимите? Виж това интерактивно изображение от LabXchange.
LabXchange е безплатна, научно-образователна онлайн платформа, създадена от факултета по изкуства и науки на университета Харвард с подкрепата на фондация Amgen.
Искаш ли да се присъединиш към разговора?
Все още няма публикации.