Ензими

Има много реакции в биологичните системи, които са енергетично изгодни, но въпреки това не протичат бързо или изобщо не протичат самостоятелно. Фосфорилирането на глюкозата е един такъв пример. Разгледахме това в подробности в предходното видео, мисля, че нарекохме процеса фосфорилиране на глюкозо-6-фосфат. Тази реакция е много важна, тъй като свързването на фосфатна група към глюкозата я подготвя за цяла последователност от биологични механизми и я маркира, за да не може да излезе от клетката. Механизмът на тази реакция е ясен, в нея участва свободната електронна двойка от тази хидроксилна група ето тук. Ако тя е в правилната конфигурация, може да формира връзка с фосфора от тази фосфатна група. Причината тази реакция да не протича самостоятелно, въпреки че е енергетично изгодна, е – когато се формира връзката, електроните ще преминат на по-ниско енергетично ниво. Имаме отрицателно делта G. Ако това са молекулите преди реакцията, това е тяхната свободна енергия преди реакцията, след реакцията те имат по-малко свободна енергия, успели са да отделят енергия. Следователно бихме очаквали този процес да протече спонтанно. Но за да протече реакцията, първо трябва да добавим малко енергия в системата. Наричаме това активираща енергия. Може би се питаш: "Защо ни е нужна?" Имаме електрони, които искат да формират връзка с този фосфор, но фосфорът е обграден с отрицателни заряди. Този кислород има отрицателен заряд. Този кислород тук също има отрицателен заряд. Както можеш да се досетиш, електроните не обичат да са около други електрони. Еднаквите заряди се отблъскват. За да протече реакцията или за да протича по-често, е необходим катализатор. Катализаторът е нещо, което кара реакцията да протече по-бързо или изобщо ѝ позволява да протече. Когато говорим за катализатори в биологичните системи, обикновено имаме предвид ензими. Във видеото за съчетаните реакции говорим за начините, по които ензимите могат да катализират реакции. Те могат да предоставят положителни заряди. Могат да доставят положителни заряди около тези отрицателни заряди, да ги издърпат по-далеч и да направят място за протичане на реакцията. Ензимите ще променят тази крива, така че вместо да има тази извивка, тя ще изглежда ето така и реакцията ще може да протече. Но какво са ензимите? Те могат да доставят интересни заряди, да позволят на реакцията да протече, могат да огънат молекулите, така че да разкрият определени връзки. Могат да имат по-киселинна или по-основна среда, което да благоприятства протичането на реакцията. Какви са тези вълшебни неща? Общо казано, те са белтъчни комплекси, към които може да има или да няма допълнителни неща. Можем да ги разглеждаме като белтъци или понякога като множество полипептидни вериги, събрани заедно. Могат да се асоциират и с йони, но в по-голямата си част това са белтъци. А веществата, с които ще реагират, които ще се свържат с тези белтъци, се наричат субстрати. Тези молекули тук, глюкозата, включително и АТФ, са субстрати. Ензимът, който катализира тази реакция – общото название на ензимите, които помагат за фосфорилирането на молекула захар, общото название е хексокиназа. Това може да е този странно изглеждащ белтък. Ще го разгледаме по-подробно след малко. Но АТФ може да се свърже ето тук. АТФ е един от субстратите. А глюкозата може да се свърже тук, свързали сме два субстрата. Мястото, където всичко това се случва, се нарича активен център. Активен център, защото там се развива цялото действие. Често, когато субстратите се свържат, те могат да взаимодействат с белтъка и да се напаснат още по-добре, за да може връзката между субстратите и ензима да е още по-подходяща за протичане на реакцията. Целият белтък може да се огъне малко, за да заключи тези два субстрата по-добре, това се нарича индуцирано съответствие. И така, откъде идват тези положителни заряди? Например от страничните вериги на аминокиселините в полипептидната верига на белтъка. Други йони също могат да участват. В частност, при подпомагане на фосфорилиране на глюкозата може да участва магнезиев йон. Той помага с издърпването на заряди, но има и други положително заредени групи, които също помагат за издърпването на заряди, както и за протичането на реакцията. Това са ензимите. Те работят оптимално при определено pH на средата или при определени температури. Като цяло по-високите температури позволяват повече реакции, частиците подскачат повече. Но ако температурата стане прекалено висока, белтъкът или ензимът може да спре да работи. Може да се денатурира, да изгуби структурата си. Сега искам да обърна внимание на това колко красиви и сложни са тези структури. Надявам се да оцениш това, което ти показвам. Тези неща са в клетките ти! Погледни си ръката, Погледни си ръката, огледай тялото си – има много ензими вътре в теб и се надявам, че ще оцениш сложността на твоя организъм като биологична система, но и сложността на всички останали биологични системи. Това тук е изображение на един вид хексокиназа. За да си представиш мащаба, това тук е молекула глюкоза, а това е АТФ. Тези два субстрата ще се свържат с активния център. Може да имаме индуцирано съответствие, при което ензимът се напасва около тях. Той издърпва заряди, може да огъне молекулите по някакъв начин, за да увеличи вероятността за взаимодействие между тях, да ги приближи. Така реакцията ще протече. След протичане на реакцията субстратите, или на този етап това вече са продуктите, те вече няма да искат да са свързани с ензима и ще се откачат от него. Но ензимът не се променя. Това е важно свойство на ензимите. Те не се използват еднократно, могат да се използват отново и отново, и отново. Един ензим ще катализира тази реакция много, много, много, много, много пъти през живота си. Сега искам да ти покажа триизмерно изображение, което открих в един сайт. Сега ще го намеря. Можеш да оставиш видеото на пауза, за да го намеря. Това също е хексокиназа. Хексокиназите могат да са няколко различни вида. Но този модел е много хубав, това е по-специална илюстрация. Когато търсиш картинки на протеини в интернет или някъде другаде, може да видиш тези модели, направени от сфери и пръчици или пък пространствени модели, а може да видиш изобразени и структурите, които изграждат белтъка, ще видиш алфа-спиралите тук, учихме за тях, когато говорихме за структурата на белтъците, ще видиш и бета-листовете. Този модел ти показва различните места за свързване в ензима и как те могат да взаимодействат. Това тук е молекула АТФ, до нея имаме молекула глюкоза. Забележи, те са се свързали – това са двата субстрата, които са свързани в активния център и сега си взаимодействат. В този случай ензимът хексокиназа подпомага реакцията, която разглеждаме – фосфорилирането на глюкоза. Надявам се, че благодарение на изображения като тези можеш да осъзнаеш сложността и красотата на ензимите.