If you're seeing this message, it means we're having trouble loading external resources on our website.

Ако си зад уеб филтър, моля, увери се, че домейните *. kastatic.org и *. kasandbox.org са разрешени.

Основно съдържание

Етапи на транслацията

Задъбочено разглеждане на начина, по който биват създавани полипептиди (протеини). Започване, удължаване и прекратяване.

Въведение

Чудиш ли се как антибиотиците убиват бактериите – например, когато имаш инфекция на синусите? Различните антибиотици работят по различни начини, но някои атакуват най-основния процес в бактериалните клетки: премахват способността за изграждане на нови протеини.
Казано на езика на молекулярната биология, това означава, че тези антибиотици блокират транслацията. При процеса на транслация една клетка прочита информация от молекула, наречена информационна РНК (иРНК) и използва тази информация, за да изгради протеин. Транслацията протича непрекъснато в една нормална бактериална клетка, точно както в повечето от клетките на тялото ти, и е ключът към поддържането на живота.
Когато приемаш определени антибиотици (например еритромицин), антибиотичната молекула ще се прикрепи към ключови транслационни молекули вътре в бактериалната клетка и ще ги накара "да прекратят работа". Без начин да изграждат протеини бактериите ще спрат да функционират и, в крайна сметка, ще загинат. Затова инфекциите често се лекуват с помощта на антибиотик.1,2
Клетките имат нужда от процеса на транслация, за да останат живи, и разбирането как работи този процес (за да можем да го прекратим с антибиотици) може да ни спаси от бактериални инфекции. Нека разгледаме по-отблизо как се случва транслацията, от първата стъпка до крайния продукт.

Транслация: Голямата картинка

Транслацията включва "декодиране" на информационна РНК (иРНК) и използване на нейната информация за изграждане на полипептид, или верига аминокиселини. В повечето случаи полипептид означава протеин, но има някои големи протеини, които са изградени от няколко полипептидни вериги.

Генетичният код

В една иРНК инструкциите за изграждане на полипептид са записани с азбука, в която буквите са групи от три нуклеотида, наречени кодони. Ето някои ключови характеристики на кодоните, които да помним, докато вървим напред:
  • Има 61 различни кодона за аминокиселините
  • Три "стоп" кодона отбелязват полипептида като завършен
  • Един кодон, АУГ, е "старт" сигнал за започване на транслацията (също специфицира аминокиселината метионин)
Тези връзки между кодоните в иРНК и аминокиселините са познати като генетичен код (което можеш да проучиш допълнително в статията за генетичния код).

От кодони до аминокиселини

При транслацията кодоните на иРНК биват разчетени подред (от 5' края към 3' края) от молекули, наречени транспортни РНК-и, или тРНК-и.
Всяка тРНК има антикодон, група от три нуклеотида, която се прикрепя към съответен иРНК кодон чрез съчетаване на базите. Другият край на тРНК носи аминокиселината, която бива специфицирана от кодона.
Изображение, модифицирано от "Translation: Figure 3," by OpenStax College, Biology (CC BY 4.0).
тРНК-ите се прикрепят към иРНК-ите в структура от протеин и РНК, наречена рибозома. Когато тРНК-ите навлизат в местата на рибозомата и се прикрепят към кодоните, носените от тях аминокиселини се "закачат"към нарастващата полипептидна верига чрез химична реакция. Крайният резултат е полипептид, чиято аминокиселинна последователност е отражение на последователността на кодоните в иРНК.
Това е голямата картинка на транслацията. А детайлите за това как започва, протича и завършва транслацията? Нека разгледаме.

Транслация: Начало, среда и край

Една книга или един филм има три основни части: начало, среда и край. Транслацията има почти същите части, но те имат по-засукани имена: инициация, елонгация и терминация.
  • Инициация ("започване"): в този етап рибозомата се свързва с иРНК и първата тРНК, така че транслацията може да започне.
  • Елонгация ("среда"): в този етап аминокиселините биват носени до рибозомата от тРНК-и и свързвани заедно, за да образуват верига.
  • Терминация ("край"): в последния етап завършеният полипептид е пуснат да си върви и да върши работата си в клетката.
Нека разгледаме по-отблизо как работи всеки етап.

Инициация

За да започне транслацията имаме нужда от няколко ключови съставки. Те включват:
  • Рибозома (която се състои от две субединици, голяма и малка)
  • иРНК с инструкции за протеина, който ще изграждаме
  • "инициаторна" тРНК, носеща първата аминокиселина в протеина, която почти винаги е метионин (Мет)
По време на инициация тези части трябва да се свържат по правилния начин. Заедно те образуват комплекса на инициация, молекулната постановка, необходима за започване на произвеждането на нов протеин.
Вътре в клетките ти (и в клетките на други еукариоти) инициацията на транслацията преминава по следния начин: първо, тРНК, носеща метионин, се прикрепя към малката рибозомна субединица. Заедно те се прикрепят към 5' края на иРНК, като разпознават 5' ГТФ шапката (добавена по време на обработка в ядрото). После те "вървят" по иРНК в 3' посока, спирайки когато достигнат до старт кодон (често, но не винаги, първият АУГ).6
Въз основа на подобна диаграма в Berg et al.1
При бактериите ситуацията е малко по-различна. Тук малката рибозомна субединица не започва при 5' края на иРНК и не се движи към 3' края. Вместо това се прикрепя директно към определени последователности в иРНК. Тези последователности на Шайн-Далгарно идват точно преди старт кодоните и "ги посочват" на рибозомата.
Бактериите използват фМет (химично модифициран метионин) като първа аминокиселина.
Защо използват последователности на Шайн-Далгарно? Бактериалните гени често биват транскрибирани в групи (наречени оперони), така че една бактериална иРНК може да съдържа кодиращите последователности за няколко гена. Последователност на Шайн-Далгарно отбелязва началото на всяка кодираща последователност, позволявайки на рибозомата да намери точния старт кодон за всеки ген.

Елонгация

При елонгацията полипептидната верига става по-дълга.
Но как нараства веригата? За да разберем, нека разгледаме първия кръг на елонгацията – след като комплексът на инициацията се е образувал, но преди да са били свързани аминокиселини, за да изградят верига.
Първата, носеща метионин тРНК, се разполага на средното място в рибозомата, наречено Р място. До него "свеж" кодон е изложен на друго място, наречено А място. А мястото е "място за приземяване" за следващата тРНК, чийто антикодон е перфектно (комплементарно) допълнение за изложения кодон.
След като съвпадащата тРНК е попаднала в А мястото е време за действие: тоест за образуването на пептидната връзка, която свързва една аминокиселина с друга. В тази стъпка метионинът от първата тРНК преминава към аминокиселината на втората тРНК в А мястото.
Не е зле – сега имаме две аминокиселини, (много малък) полипептид! Метионинът образува N-края на полипептида, а другата аминокиселина е С-краят.
Но... шансовете са, че може да искаме по-дълъг полипептид от този с две аминокиселини. Как продължава да расте веригата? След като пептидната връзка бъде създадена, иРНК се премества напред в рибозомата с точно един кодон. Това позволява на първата, празна тРНК, да излезе навън през Е ("изходното") мястото. По този начин на А мястото се отрива нов кодон и целият цикъл може да се повтори.
И той се повтаря... от няколко пъти до удивителните 33 000 пъти! Протеинът титин, който се среща в мускулите ти и е най-дългият известен полипептид, може да има до 33 000 аминокиселини8,9.

Терминация

Полипептидите, както всички хубави неща, трябва да имат край. Транслацията приключва с процес, наречен терминация. Терминацията се случва, когато стоп кодон в иРНК (УАА, УАГ или УГА) навлезе в А мястото.
Стоп кодоните биват разпознати от протеини, наречени освобождаващи фактори, които пасват добре в Р мястото (въпреки че не са тРНК-и). Освобождаващите фактори пречат на ензима, който обикновено образува пептидни връзки: те го карат да добави водна молекула към последната аминокиселина от веригата. Тази реакция отделя веригата от тРНК и новосъзданеният протеин бива освободен.
Какво следва? За щастие, "екипировката" за транслация може да се използва отново. След като малката и голямата рибозомни субединици се отделят от иРНК и една от друга, всеки елемент може (и обикновено бързо го прави) да вземе участие в друг цикъл на транслация.

Епилог: Обработване

Нашият попилептид сега има всичките си аминокиселини – означава ли това, че е готов да извърши работата си в клетката?
Не задължително. Полипептидите често имат нужда от някои "редакции". По време на транслацията и след нея някои аминокиселини в полипептида може да бъдат химично променени или премахнати. Новият полипептид също ще се нагъне в характерна триизмерна структура и може да се събере с други полипептиди, за да изгради многокомпонентен протеин.
Много протеини могат да се нагънат самостоятелно, но някои имат нужда от помощници ("шаперони"), които да не им позволят да се сгънат неправилно по време на сложния процес на нагъване.
Някои протеини също съдържат специални аминокиселинни последователности, които ги насочват към определени части на клетката. Тези последователности, често срещащи се близо до N- или С-края, могат да бъдат приети за "влаковия билет" на протеина до крайната му дестинация. За повече информация как работи това, виж статията за насочване на протеините.

Искаш ли да се присъединиш към разговора?

Все още няма публикации.
Разбираш ли английски? Натисни тук, за да видиш още дискусии в английския сайт на Кан Академия.