If you're seeing this message, it means we're having trouble loading external resources on our website.

Ако си зад уеб филтър, моля, увери се, че домейните *. kastatic.org и *. kasandbox.org са разрешени.

Основно съдържание

Редове на протеинова структура

Ред на протеиновата структура: първична, вторична, третична и четворна. Алфа спирали и бета-нагънат лист.

Въведение

Случвало ли ти се е да се чудиш защо белтъкът на яйцата преминава от прозрачен в бял, когато пържиш яйце? Ако да, тогава този раздел е за теб!
Белтъците на яйцата съдържат големи количества протеини, наречени албумини, и албумините обикновено имат специфична 3D форма, благодарение на връзки, образувани между различни аминокиселини в протеина. Нагряването води до разкъсване на тези връзки и "оголване" на хидрофобните (мразещи водата) аминокиселини, които обикновено са във вътрешността на протеина1,2. Хидрофобните аминокиселини, които се опитват да се отдалечат от водата, ограждаща ги в белтъка на яйцето, се "залепват" една за друга, образувайки протеинова мрежа, която дава структура на белтъка на яйцето, който става бял и непрозрачен. Та-да! Благодаря ти, протеинова денатурация, за още една вкусна закуска.
Както споменахме в последната статия за протеини и аминокиселини, формата на един протеин е много важна за функцията му. За да разберем как един протеин получава крайната си форма, или структура, трябва да разберем четирите нива на структурата на протеина: първично, вторично, третично и четвъртично.

Първична структура

Най-простото ниво на структура на протеина, първичната структура, е просто последователността на аминокиселините в една полипептидна верига. Например хормонът инсулин има две полипептидни вериги, А и Б, показани на диаграмата по-долу. (Молекулата инсулин, която е показана тук, е кравешки инсулин, въпреки че структурата му е подобна на тази на човешкия инсулин.) Всяка верига има своя собствена последователност от аминокиселини, подредени в определен ред. Например последователността на веригата А започва с глицин в N-крайна точка и приключва с аспаргин в С-крайна точка и е различна от аминокиселинната последователност в Б веригата.
Изображение на инсулин. Инсулинът се състои от верига A и верига B. Те са свързани помежду си чрез дисулфидни връзки (връзки сяра-сяра между аминокиселини цистеин). Веригата А съдържа и вътрешна дисулфидна връзка. Аминокиселините, които образуват всяка верига инсулин, са представени като свързани кръгове, всеки с трибуквено съкращение на името на аминокиселината.
изображение: ОупънСтакс Биология.
Аминокиселинната последователност на един протеин се определя от ДНК последователността в гена, който кодира протеина (или кодира част от протеина за протеини с множество подединици). Промяна на последователността на генното ДНК може да доведе до промяна в аминокиселинната последователност на протеина. Дори промяната на само една аминокиселина в последователността на един протеин може да засегне цялостната структура и функция на протеина.
Например промяната на една единствена аминокиселина води до поява на сърповидноклетъчна анемия, наследствено заболяване, което повлиява червените кръвни телца. При сърповидноклетъчната анемия в една от полипептидните вериги, които изграждат хемоглобина, протеинът, който пренася кислород в кръвта, има лека промяна на аминокиселинната последователност. Глутаминовата киселина, която обикновено е шестата аминокиселина в хемоглобиновата β-верига (една от двете протеинови вериги, които изграждат хемоглобина), е заменена от валин. Тази замяна е показана на един фрагмент на β-веригата на диаграмата по-долу.
Изображение на нормална и сърповидно-клетъчна мутантна верига, показващи заместването на глутаминовата киселина с валин в сърповидноклетъчната версия.
Изображение модифицирано от ОупънСтакс Биология.
Най-забележителното нещо, което да обмислим, е, че молекулата на хемоглобина е изградена от две α-вериги и две β-вериги, всяка от които се състои от около 150 аминокиселини, общо 600 аминокиселини в целия протеин. Разликата между една нормална молекула хемоглобин и сърповидно-клетъчна молекула е само 2 аминокиселини от приблизително 600.
Човек, чието тяло произвежда само сърповидноклетъчен хемоглобин, страда от симптомите на сърповидноклетъчна анемия. Те се получават, понеже заради замяната на глутаминова киселина с валин молекулите на хемоглобина се превръщат в дълги нишки. Нишките нарушават формата на дисковидните червени кръвни клетки, като я превръщат в сърповидна форма. Примери за "сърповидни" клетки, смесени с нормални, дисковидни клетки, могат да се видят в кръвната проба по-долу.
Изображение на: ОупънСтакс Биология, модификация на работата от Ед Ътман; данни от Мат Ръсел.
Сърповидните клетки "засядат", докато опитват да преминат през кръвоносните съдове. Заседналите клетки нарушават притока на кръв и могат да причинят сериозни здравословни проблеми при хора със сърповидно-клетъчна анемия, включително задух, замайване, главоболия и стомашна болка.

Вторична структура

Следващото ниво на структурата на протеините, вторичната структура, се отнася до локалните нагънати структури, които се образуват в рамките на полипептида поради взаимодействия между атомите на гръбнака. (Гръбнакът се отнася просто до полипептидната верига, независима от R групите - така че това, което имаме предвид тук, е, че вторичната структура не включва атоми от R групата.) Най-често срещаните видове вторични структури са α-спиралата и β-нагънатия лист. И двете структури се поддържат във форма чрез водородни връзки, които се образуват между кислорода от карбонилна група от едната аминокиселина и азота от амино групата от другата аминокиселина.
Изображения, показващи модели на въглеродно свързване в бета нагънати листове и алфа спирали.
Изображение: ОупънСтакс Биология.
В една α-спирала, карбонилната група (С=О) на една аминокиселина е свързана с водорода от амино групата (N-Н) на друга аминокиселина, която е с четири места по-надолу по веригата. (Тоест карбонилната група на аминокиселина 1 ще образува водородна връзка с N-H на аминокиселина 5.) Този модел на свързване превръща полипептидната верига в спираловидна структура, която напомня за увита панделка, като всеки "завой" на спиралата съдържа 3,6 аминокиселини. R групите на аминокиселините са насочени навън от α-спиралата, където са свободни да взаимодействат3.
В един β-нагънат лист две или повече части от една полипептидна верига се подреждат една до друга, образувайки подобна на лист структура, задържана в едно от водородни връзки. Водородните връзки се образуват между карбонилните и амино групите на гръбнака, докато R групите остават над и под равнината на листа3. Нишките на един β-нагънат лист може да са паралелни, сочещи в една и съща посока (което означава, че N- и С-крайните им точки съвпадат, или антипаралелни, сочещи в противоположни посоки (което означава, че N-крайната точка на едната верига се намира до С-крайната точка на другата).
Определени аминокиселини е повече или по-малко вероятно да се намират в α-спирали или β-нагънати листи. Например аминокиселината пролин понякога се нарича "спиралоразбивач", понеже необичайната ѝ R група (която се свързва с аминогрупата, за да образува пръстен) създава гънка във веригата и тя не е съвместима със спирално образувание.4. Пролинът обикновено се среща в нагъвания, неструктурирани части между вторичните структури. Подобно, аминокиселините като триптофан, тирозин и фенилаланин, които имат големи пръстеновидни структури в R групите си, често се срещат в β-нагънати листи, вероятно понеже структурата на β-нагънатия лист предоставя доста място за странични вериги4.
Много протеини съдържат и α-спирали, и β-нагънати листи, въпреки че някои съдържат само един вид вторична структура (или не образуват нито един вид).

Третична структура

Цялостната триизмерна структура на един полипептид се нарича негова третична структура. Третичната структура се образува предимно благодарение на взаимодействия между R групите на аминокиселините, които изграждат протеина.
Взаимодействията на R групите, които допринасят за третичната структура, включват водородно свързване, йонно свързване, взаимодействия дипол-дипол и дисперсионни сили. Също важни за третичната структура са хидрофобните взаимодействия, при които аминокиселините с неполярни, хидрофобни R групи, се скупчват в едно във вътрешността на протеина, оставяйки хидрофилните аминокиселини от външната част да взаимодействат с ограждащите ги водни молекули.
Накрая, съществува един специален вид ковалентна връзка, която може да допринесе за третичната структура: дисулфидната връзка. Дисулфидните връзки са ковалентни връзки между съдържащите сяра странични вериги на цистеините и са много по-силни от другите видове връзки, които допринасят за третичната структура. Те действат като молекулярни "карфици", задържайки частите от полипептида здраво свързани една с друга.
Изображение на хипотетична полипептидна верига, изобразяващо различни видове взаимодействия в страничната верига, които могат да допринесат за третична структура. Те включват хидрофобни взаимодействия, йонни връзки, водородни връзки, както и образуването на дисулфиден мост.
Изображение модифицирано от ОупънСтакс Биология.

Четвъртична структура

Много протеини са изградени от една единствена полипептидна верига и имат само три нива на структура (тези, които току-що обсъдихме). Но някои протеини са изградени от множество полипептидни вериги, също познати като подединици. Когато тези подединици се свържат в едно, те дават на протеина неговата четвъртична структура.
Вече се срещнахме с един пример за протеин с четвъртична структура: хемоглобин. Както споменахме по-рано, хемоглобинът пренася кислород в кръвта и е изграден от четири подединици, по две от α и β видовете. Друг пример е ДНК полимераза, един ензим, който синтезира нови нишки ДНК и е съставен от десет подединици5.
Като цяло, същите видове взаимодействия, които допринасят за третичната структура (предимно слаби взаимодействия като водородни връзки, дисперсионни сили) задържат и подединиците в едно, за да образуват четвъртична структура.
Блок-схема, изобразяваща четирите структурни нива на протеините.
Изображението е модифицирано от модификацията на ОупънСтакс Биология на изследване на Национален Институт за Изследване на Човешкия Геном.

Денатуриране и сгъване на протеина

Всеки протеин има своя собствена уникална форма. Ако температурата или рН на средата на един протеин бъде променена, или ако той бъде изложен на химикали, тези взаимодействия може да бъдат нарушени, което води до това че протеинът губи триизмерната си структура и се превръща отново в неструктурирана верига аминокиселини. Когато един протеин загуби силно подредената си структура, но не първичната си последователност, се казва, че той се е денатурирал. Денатуриралите протеини обикновено не са функционални.
При някои протеини денатурацията може да е обратима. Ако първичната структура на полипептида е все още незасегната (аминокиселините не са се разделили), той може да успее да заеме отново функционалната си форма, ако бъде върнат в нормална среда. Но в други случаи денатурацията е постоянна. Един пример за необратима протеинова денатурация е пърженето на яйце. Протеинът албумин в течния белтък на яйцето става непрозрачен и твърд, когато се денатурира от горещината на печката и няма да се върне в оригиналното си състояние в суровото яйце, когато бъде охладен.
Изследователите са открили, че някои протеини могат да се сгънат отново след денатурация, дори ако са сами в епруветка. След като тези протеини могат да преминат от неструктурирана форма в нагъната форма самостоятелно, аминокиселинните им последователности трябва да съдържат цялата информация, необходима за нагъването. Но не всички протеини могат да извършат този "трик" и изглежда начинът на нагъването на протеините в една клетка е по-сложен. Много протеини не се сгъват самостоятелно, но вместо това получават помощ от протеин шаперон (шаперонини).

Разгледай темата извън Кан Академия

Искаш ли да научиш повече за протеиновата структура и нагъването? Виж този интерактивен модел от LabXchange.
Искаш да научиш повече за влиянието на температурата върху нагъването на протеините? Виж това интерактивно изображение от LabXchange.
LabXchange е безплатна, научно-образователна онлайн платформа, създадена от факултета по изкуства и науки на университета Харвард с подкрепата на фондация Amgen.

Искаш ли да се присъединиш към разговора?

Все още няма публикации.
Разбираш ли английски? Натисни тук, за да видиш още дискусии в английския сайт на Кан Академия.