Третичнa структура на белтъците

Във видеото за структурата на белтъците говорихме за различните нива на структуриране, започвайки с първична структура. Сега ще направя малък преговор. Първичната структура се определя от последователността на аминокиселините. След това започваме да мислим за формата на белтъка, за вторичната структура. Вторичната структура зависи от взаимодействия в гръбнакa на веригата. Разгледахме някои от най-типичните вторични структури – а паралелния бета-лист. Тук имам два гръбнака. Те са ориентирани в еднаква посока. Азот, алфа-въглерод, въглерод от карбонилна група. Нарисувал съм страничните вериги като R групи. Видяхме и че може да има водородни връзки между тези гръбнаци. Това беше паралелният бета-лист. А ако са ориентирани в различни посоки, този започва с азот, след това алфа-въглерод, въглерод от карбонилна група. При този имаме – въглерод от карбонилна група, алфа-въглерод, азот. Сега имаме антипаралелен бета-нагънат лист. И отново – това са взаимодействия в гръбнака на полипептидната верига. Можем да имаме и алфа-спирала, където има водородни връзки между отделните етажи на спиралата. Тогава стигаме до третичната структура. При третичната структура вече говорим за взаимодействия между страничните вериги. Започваме да разглеждаме R групите и ефекта, който те имат върху цялостната форма на белтъка. За да разгледаме този въпрос, съм нарисувал няколко структури тук. Можеш да си представиш, че тази оранжево-кафява извита нишка тук, е полипептидният гръбнак. И отново, за преговор, да помислим за първичната структура. Имам тази аминокиселина, после имам тази, след това тази. Тази последователност е първичната структура. След това можем да си представим взаимодействия в гръбнака. Ето тук. Това е антипаралелен бета-нагънат лист. Ето тук, където имаме водородни връзки. Опитвам се да нарисувам пунктирана линия, но е много малка. Където имаме водородни връзки, тук, между тези два гръбнака. Не съм нарисувал страничните вериги. Можем да имаме алфа-спирала тук. Отново имаме водородни връзки между извивките на спиралата. Нека сега поговорим за третичната структура. Тя е свързана със страничните вериги. Като пример за третична структура, тук съм нарисувал няколко странични вериги. Тази е от валин, не съм нарисувал гръбнака. Той е тук горе. Разбира се, тези рисунки не са в оригинален мащаб. Но страничната верига на валина – неговата R група е чист въглеводород. Тя е хидрофобна. Взаимодействие, което можем да видим често при страничните вериги, е хидрофобно взаимодействие. Хидрофобните странични вериги няма да искат да са от външната страна на белтъка и във водния развтор, защото ще бъдат изложени на контакт с вода. Затова може да искат да се струпат в центъра. Това може да повлияе на начина, по който полипептидната верига се сгъва или каква форма заема протеина. Тези странични вериги може да са хидрофобни. Тези тук ще са хидрофобни и ще се струпат надалеч от водата. Аз рисувам всичко в две измерения (2D), но очевидно протеините са триизмерни (3D), което прави изграждането на формата им толкова интересно, че понякога е трудно да се разбере напълно. Често може да имаме аминокиселини като серина, който има хидроксилна група в страничната си верига. Вследствие от хидроксилната група: първо, тъй като е полярна, знаем, че кислородът е много по-електроотрицателен от водорода, затова кислородът ще има частичен отрицателен заряд. Този водороден атом ще има частичен положителен заряд. Следователно тази странична верига ще е хидрофилна и ще може да застане във външната част на белтъка, в контакт с водния разтвор. А може дори да образува водородни връзки с други странични вериги. Да кажем, че страничните вериги са в тази посока. Ще напомня, че това не е реалният мащаб на нещата. Размерът на страничните вериги е уголемен. Може би имаме друга странична верига, която... ще я нарисувам така. Може да имаме друга странична верига, която – ще нарисувам точки тук. Страничната верига има някакви групи, но има и кислород, свързан с водород. Може би има водородна връзка в тази посока, която поддържа тази структура. Може да има ситуации, в които има йонни странични вериги, които имат заряд. Може би страничната верига ето тук има положителен заряд. И полипептидният гръбнак – ще го завия назад, ето така. Можем да имаме друга странична верига, която е с отрицателен заряд. Следователно тези две вериги ще се привлекат и ще се получи йонна връзка. Може дори да има ковалентни връзки между страничните вериги. Това тук е типична ковалентна връзка, която може да се получи между две странични вериги на амонокиселината цистеин, всяка от които съдържа сяра. Ако ги оставим, тези атоми сяра – нека обясня. Това е цистеин, това е азотният атом, това е алфа-въглеродният атом, въглеродният атом от карбонилна група. Опитвам се да нарисувам частта, която съдържа цистеин. Когато не е в дисулфидна връзка, тази сяра тук ще е ковалентно свързана с водороден атом. Но при точните условия може да формира ковалентна връзка с друг атом сяра. В този случай той е от друга странична верига на цистеина, ето тук. Това е дисулфидна връзка. Понякога се нарича дисулфидно свързване. Може да си представиш, че това е молекула цистеин, тази част е гръбнакът. Това е цистеин. Двете странични вериги могат да формират дисулфидни връзки. Те почти слепват тези две части, тези части от целия полипептид. Надявам се, че този клип ти показа взаимодействията, които определят формата на белтъците. И последно, но не по важност, има четвъртична структура, която се определя от това как няколко отделни полипептидни вериги могат да се подредят. Тази серия от видеа ни показва, че дори да знаем последователността, различните форми и различните взаимодействия, които се случват в протеините, им дават тяхната сложност, красота и възможност да изпълняват всичките си функции – да катализират реакции като ензими, да предават сигнали като хормони, да изграждат клетките или да помагат с преноса на кислород, както е при хемоглобина. Белтъците и тяхната форма са изключително голяма тема за научни изследвания. Ако знаем последователността на аминокиселините и формата на белтъка, въз основа на формата дали можем да манипулираме белтъка по някакъв начин? Кой знае? Това е много интересна тема за научни изследвания.