If you're seeing this message, it means we're having trouble loading external resources on our website.

Ако си зад уеб филтър, моля, увери се, че домейните *. kastatic.org и *. kasandbox.org са разрешени.

Основно съдържание

Скорост на ензимна реакция и рН

Проучване на връзката между рН и активността на ензимите.

Искаш ли да се присъединиш към разговора?

Все още няма публикации.
Разбираш ли английски? Натисни тук, за да видиш още дискусии в английския сайт на Кан Академия.

Видео транскрипция

В това видео ще говорим за ензимите. И, в частност, ще говорим за ефекта на рН върху ензимите – как това колко киселинна или основна е средата влияе върху ензимната активност. Да преговорим набързо – ензимите са вещества, които катализират различни реакции и се срещат навсякъде в биологичните системи. Повечето ензими са протеини, често големи, изградени от вериги от аминокиселини. И мога да начертая верига аминокиселини, където всяки от тези кръгчета представлява една аминокиселина. Първичната структура е просто последователността от аминокиселините, но също има вторична структура, която е това как този гръбнак от аминокиселини взаимодейства сам със себе си. Това до голяма степен се определя от водородните връзки. Тази аминокиселина и тази аминокиселина може да образуват някаква водородна връзка. Само да преговорим – водородна връзка е взаимодействието между водороден атом и по-електроотрицателен атом. Виждали сме това при водата. Ще направя няколко водни молекули тук. И всичко това е преговор. При водата имаш тези ковалентни връзки между кислорода и водорода. Те са споделяне на електрони. Но понеже кислородът е по-електроотрицателен, той привлича електроните по-силно, електроните прекарват повече време около кислорода. Така че кислородният край на водната молекула получава частично отрицателен заряд, а водородните краища на водната молекула стават частично положителни – получават частично положителен заряд. Това е малката гръцка буква делта, с която означаваме "частично" – обикновено се използва за частичен заряд. И частично отрицателните краища ще бъдат привлечени към частично положителните краища на друга молекула и това са водородните връзки. Не винаги са между водород и кислород. Всъщност често могат да са между водород и азот, който е друг електроотрицателен атом. Тези водородни връзки не само влияят за определяне на вторичната структура на протеините, т.е. за определяне на формата на протеина, но също могат да взаимодействат и със субстрата на протеина, който участва в реакцията, която се катализира от нашия ензим. Например, ако това е субстратът – ще го начертая като голям червен кръг, части от него може да образуват водородни връзки със самия ензим. И ако искаш да видиш по-точно представяне на това, това е детайлна схема на взаимодействието на субстрат с ензим, където субстратът е ограден в жълто. Тези пунктирани линии са водородни връзки. Можеш да видиш водородна връзка между водород и азот, водородна връзка между кислород и водород. И жълтата част е субстратът. Всичко това, което се увива около него, е самият ензим. След като изяснихме това, да видим каква е ролята на рН. Просто трябва да си припомним какво е рН. рН, което често се разглежда като силата на водорода, оттам идва р (power), е отрицателният логаритъм, или поне така се дефинира най-често в учебниците по химия – отрицателният логаритъм от концентрацията на водородните йони. Водородният йон, по същество, е протон. Как това ще повлияе на формата на ензима и на способността му да взаимодейства със субстрата, нещото, върху което опитва да въздейства? Ако имаш голямо количество... в зависимост от това колко водородни йони плуват наоколо, като често те са във вид на хидроксониеви йони, което е водна молекула, в която кислородът е свързан с допълнителен водороден протон, това може да повлияе на тези водородни връзки, при което някои от тези водородни протони узурпират връзката с отрицателния край на една от тези молекули или отблъскват някои от положителните краища на някои от тези молекули по определен начин. Вероятно се досещаш, че активността на различните ензими би била различна при различни нива на рН и това е точно така. Всъщност, често ще виждаш ето такава диаграма. На вертикалната ос често ще видиш скоростта на реакцията, като скоростта на реакцията нараства, колкото повече се изкачваме във вертикална посока. И на хоризонталната ос може да видиш нивото на рН. Спомни си – рН – понеже имаш този отрицателен знак тук, високата концентрация на йони, заради този отрицателен знак, ще ти даде ниско рН и това е означава, че средата е по-кисела. Ниската концентрация на водородните йони е свързана с високо рН, отново, поради отрицателния знак отпред, а това е свързано с по-основни среди. Когато рН е около седем, тогава това ще е неутрална среда. Различните ензимни имат оптимална активност при различно рН. Например, може да имаш Ѝ ензим като този, чийто оптимум е при рН, да кажем, от четири, което е сравнително киселинно. И обикновено ще видиш такъв вид ензим в, да кажем, място като стомаха, което е доста киселинна среда. Има други ензими, които не се справят много добре в киселинна среда, но се справят доста добре в по-неутрални среди. Например, този пик тук може да е рН от седем. И може да имаш други ензими, които се справят по-добре в основна среда. Виждаме това в човешкото тяло. Например ензимът липаза, който разгражда мазнините, когато се намира в стомаха – тази определена версия на липазата има оптимална активност, по-близка до първата крива, при рН от приблизително четири или пет. Докато липазата, която се секретира от панкреаса и действа в тънкото черво, което е по-неутрална среда и дори леко основна, има оптимална активност при рН от осем. Ще приключим тук. Но голямата картинка е, че до голяма степен формата на ензима или способността му да взаимодейства със субстрат зависи от водородните връзки. Вероятно се досещаш, че водородните връзки могат да бъдат повлияни от концентрацията на водородните йони. И поради това, в зависимост от ензима и, понякога, от субстрата, с който работиш, може да имаш различни скорости на реакцията при различни рН, като някои ензими са по-добри в киселинни среди, а други ензими са по-добри в неутрални или основни среди.