If you're seeing this message, it means we're having trouble loading external resources on our website.

Ако си зад уеб филтър, моля, увери се, че домейните *. kastatic.org и *. kasandbox.org са разрешени.

Основно съдържание
Текущ час:0:00Обща продължителност:9:22

Как тропомиозинът и тропонинът регулират съкращаването на мускулите

Видео транскрипция

В последния видеоклип научихме за миозина и по-конкретно миозин II – той има две миозинови глави, а опашките им са преплетени една с друга, научихме как миозин II може да използва молекула АТФ, за да привлече актинова нишка или да се придвижи по нея. В началото той е прикрепен. След това с него се свързва молекула АТФ. Това го кара да се отдели. След това молекулата АТФ се хидролизира до АДФ и фосфатна група. Когато това се случи, се отделя енергия. Енергетичното ниво се повишава. Това натяга протеина като пружина и миозин II прикрепя още един жлеб към актиновата нишка, след което фосфатната група напуска и тогава конформационната промяна в протеина е достатъчна. Генерирала се е сила на натиск върху актиновата нишка да премести миозина и това, към което е прикрепен, наляво и надясно. В следващите видеоклипове ще говорим с какво е свързан миозинът. Сигурно в главата ти се зараждат няколко въпроса. Миозинът полага голямо усилие да привлече нишката. Има напрежение, което дърпа в обратната посока. При мускулите е така. Трябва да има тежест или друго съпротивление. Какво се случва, когато нишката се освободи? В първата стъпка, когато се присъедини молекулата АТФ и това тук се освободи, активната нишка няма ли просто да се свие обратно, особено ако има напрежение в обратната посока? Отговорът е прост: Това не е единственият протеин миозин, който действа върху актина. По цялата верига има други. Тук може да има един. Както и тук. Те работят в собствено темпо по различно време. Те са много и когато някой от тях е отпуснат, друг може да прилага сила на натиск или да е активен. Следователно, ако изведнъж един миозин освободи актиновата нишка, тя няма да се свие обратно. Другият въпрос, който може би си задаваш, е: Как се включва и изключва това? Ние командваме мускулите си, така че какво включва и изключва системата на миозина, който се придвижва по актина? За да разберем това, има още два протеина, които действат. Тропомиозин и тропонин. В различен цвят – тропонин. Ще направя груба рисунка на актиновата нишка. Това е актинова нишка със своите улейчета. Структурата му е спираловидна. Това е приблизително точно. Улейчетата също са спираловидни, но това сега не е важно. В предишния видеоклип нарисувахме протеини миозин. Може да ти приличат на крачета или глави, които постоянно се прикрепят към нишката. След това, въз основа на това, къде се намират в цикъла на АТФ, постоянно се свиват или натягат като пружина и се придвижват напред с избутване. Върху нишката имаме протеин тропомиозин. Той се увива около актина. Това е актинът. Това е една от двете глави на миозин II. А това е тропомиозинът. Той е увит около актина. Рисунката е много груба, но можеш да си представиш как се увива и преминава зад него и след това отпред, след това пак отзад и така нататък. Важното за него е следното. Всъщност ще се върна назад. Той е увит около актина и е прикрепен към него с друг протеин, наречен тропонин. Например прикрепен е с тропонин тук, тук, това не е много точно, и тук. Ще го запиша. Това е тропонин, а това е тропомиозин. Тропонинът се забива като нокти в актина. Той определя къде се намира тропомиозинът. Когато мускулът е в покой, се оказва, че тропомиозинът блокира миозина. Чел съм много по темата и смятам, че това още се изследва. Все още не е напълно ясно. Тропомиозинът блокира миозина да се прикрепи към обичайните си места по актина, за да не може да се придвижи по нишката или когато миозинът е прикрепен към актина, тропомиозинът не му позволява да се придвижи и приплъзне по актина. Можем да заключим, че тропомиозинът блокира миозиновата глава – ето я тук, за да не може тя да се придвижи по актина, като физически блокира мястото на свързване, или ако тя вече е свързана, ѝ пречи да се придвижи по нишката. При всяко положение я блокира и тя може да се освободи само ако протеините тропонин променят конформацията си, т.е. формата си. Това може да се случи само ако имаме висока концентрация на калциеви йони. Ако имаме достатъчна концентрация на калциеви йони, те ще се свържат с тропонина и ще променят конформацията му достатъчно, че да преместят конфигурацията на тропомиозина. Ще го запиша. Обикновено тропомиозинът блокира, но когато имаме висока концентрация на калциеви йони, те се свързват с тропонина и променят конформацията му и така той отмества тропомиозина. След отместването на тропомиозина, високата концентрация на калций и връзката с тропонина, както говорихме в последния клип, миозиновите глави могат да започнат да се придвижват по актина или да го избутват надясно. Но ако концентрацията на калций спадне, калциевите йони ще се отделят от тропонина. Винаги трябва да има достатъчно прикрепени калциеви йони. Ако концентрацията спадне драстично, тези йони ще започнат да се отделят. Тогава тропонинът ще си възвърне стандартната конформация. Така тропомиозинът отново ще блокира миозина. Не мога да кажа, че обясненията дотук бяха прости. Това е било открито само преди 50–60 години и всичко това е наблюдавано и доказвано чрез експерименти, за да се разбере, но самата идея е проста. Без калций, тропомиозинът блокира способността на миозина да се прикрепя там, където е необходимо, или да се придвижва по актина, т.е. да го избутва. Но ако концентрацията на калций е достатъчно висока, той ще се свърже с тропонина, като така „заковава“ тропомиозина, увит около актина, и когато тропоминът промени конформацията си с калциевите йони, той отмества тропомиозина, за може миозинът да се придвижи. Така изграждаме начин да съкращаваме мускулите си и да контролираме тези съкращения. Ако в клетката има висока концентрация на калций, мускулът ще се съкрати. Ако концентрацията отново спадне, той веднага ще се отпусне. Миозинът ще е блокиран и мускулът отново ще се отпусне.