Ако виждаш това съобщение, значи уебсайтът ни има проблем със зареждането на външни ресурси.

If you're behind a web filter, please make sure that the domains *.kastatic.org and *.kasandbox.org are unblocked.

Основно съдържание

Въведение в протеини и аминокиселини

Различни видове протеини. Структура и свойства на аминокиселините. Образуване на пептидни връзки.

Въведение

Склонни сме да приемаме термина протеини като събирателно понятие: хомогенна субстанция, нещо, което диетата ни трябва да съдържа в определена степен. Но ако беше на работа в лаборатория по молекулярна биология (да кажем за летен стаж), протеините ще започнат да ти изглеждат много по-различно.
Как така? Е, може да видиш от първа ръка, че протеинът не е само една субстанция. Вместо това има много, много различни протеини в един организъм, или дори в една единствена клетка. Те са с разнообразни размери, форми и видове, каквито можеш да си представиш, и всеки един има уникална и специфична функция. Някои са структурни части, като дават на клетките форма и им помагат да се движат. Други действат като сигнали, минавайки между клетките като съобщения в бутилка. Други са метаболитни ензими, които свързват или разделят биомолекули, необходими на клетката. И има шанс някой от тези уникални молекулярни играчи да стане твой по време на проучванията ти!
Протеините са сред най-изобилните органични молекули в живите системи и се различават значително като структура и функции от други класове макромолекули. Една единствена клетка може да съдържа хиляди протеини, всеки със своя собствена уникална функция. Въпреки че структурите им, както функциите им, варират в широк диапазон, всички протеини са изградени от една или повече вериги аминокиселини. В тази статия ще разгледаме по-детайлно градивните блокове, структурата и ролята на протеините.

Видове и функции на протеините

Протеините могат да изпълняват широк спектър от роли в една клетка или организъм. Тук ще засегнем няколко примера на често срещани видове протеини, които могат да са ти познати, и които са важни в биологията на много организми (включително и нас).

Ензими

Ензимите действат като катализатори в биохимични реакции, което означава, че ускоряват реакциите. Всеки ензим разпознава един или повече субстрати, молекулите, които служат като начален материал за реакцията, която катализира. Различните ензими участват в различни видове реакции и може да разградят, свържат или пренаредят субстратите си.
Един пример за ензим, който се среща в тялото ти, е слюнчената амилаза, която разгражда амилозата (вид скорбяла) на по-малки захари. Амилозата няма много сладък вкус, но по-малките захари имат. Затова скорбялните храни често имат по-сладък вкус, ако ги дъвчеш по-дълго: даваш на слюнчената амилаза време да заработи.

Хормони

Хормоните са химични сигнали на дълго разстояние, които се отделят от ендокринните клетки (като клетките на хипофизата ти). Те контролират специфични физиологични процеси като растеж, развитие, метаболизъм и репродукция. Някои хормони са основани на стероиди (виж статията за липиди), а други са протеини. Основаните на протеини хормони често се наричат пептидни хормони.
Например инсулинът е важен пептиден хормон, който помага за регулацията на нивата на глюкоза в кръвта. Когато глюкозата в кръвта се повиши (например след като се нахраниш), специализирани клетки в панкреаса освобождават инсулин. Инсулинът се свързва с клетки в черния дроб и други части на тялото, карайки ги да приемат глюкоза. Този процес помага за връщането на глюкозата в кръвта до нормални нива.
Някои допълнителни видове протеини и техните функции са изброени в таблицата по-долу:
Протеини: видове и функции
РоляПримериФункции
Храносмилателен ензимАмилаза, липаза, пепсинРазграждат хранителни вещества в храната на малки парчета, които бързо могат да бъдат усвоени
ТранспортХемоглобин, албуминПренасят вещества в тялото чрез кръвта или лимфата
СтруктураАктин, тубулин, кератинИзграждат различни структури, като цитоскелета
Хормонална сигнализацияИнсулин, глюкагонКоординират дейността на различни системи на тялото
ЗащитаАнтителаПредпазват тялото от чужди патогени
СъкращениеАктин, миозинИзвършват мускулно съкращение
СъхранениеРастителни протеини за съхранение, яйчен белтък (албумин)Предоставят храна за ранното развитие на ембриона или младото стръкче
Таблица, модифицирана от Колеж ОупънСтакс, Биология.
Протеините се характеризират с много различни форми и размери. Някои са глобулни (приблизително сферични) по форма, докато други образуват дълги, тънки нишки. Например протеинът хемоглобин, който пренася кислород в кръвта, е глобулен протеин, докато колагенът, който се намира в кожата ни, е фиброзен протеин.
Формата на един протеин е ключова за функцията му и, както ще видим в следващата статия, много различни видови химични връзки може да са важни за поддържане на тази форма. Промени в температурата и рН, както и наличието на определени химикали, може да нарушат формата на протеина и да го накарат да загуби функционалността си, процес, познат като денатурация.

Аминокиселини

Аминокиселините са мономерите, които изграждат протеините. По-точно, един протеин е изграден от една или повече линейни вериги аминокиселини, всяка от които се нарича полипептид. (Ще видим откъде идва това име малко по-надолу на страницата.) Има 20 вида аминокиселини, които често се срещат в протеините.
Изображение: ОупънСтакс Биология.
Аминокиселините споделят една основна структура, която се състои от централен въглероден атом, също познат като алфа (α) въглероден атом, свързан с една амино група (NH2), една карбоксилна група (COOH) и един водороден атом.
Въпреки че обобщената аминокиселина по-горе е показана с неутрални амино и карбоксилни групи за по-лесно, това не е състоянието, в което обикновено се намира аминокиселината. При физиологично рН (7,2 - 7,4), амино групата обикновено е с допълнителен протон и има положителен заряд, докато карбоксилната група обикновено е с по-малко протони и има отрицателен заряд.
Всяка аминокиселина има друг атом или група от атоми, свързани с централния атом, познати като R група, която определя идентичността на аминокиселината. Например, ако R групата е водороден атом, тогава аминокиселината е глицин, докато ако е метилна (CH3) група, аминокиселината е аланин. Двадесетте най-често срещани аминокиселини са показани в таблицата по-долу, като техните R групи са подчертани в синьо.
Изображение от "Dancojocari." Това изображение е лицензирано с лиценз CC BY-SA 3.0 или GFDL, от Wikimedia Commons.
Свойствата на страничната верига определят химичното поведение на една аминокиселина (тоест дали тя се счита за киселинна, основна, полярна или неполярна). Например аминокиселини като валина и левцина са неполярни и хидрофобни, докато аминокиселини като серина и глутамина имат хидрофилни странични вериги и са полярни. Някои аминокиселини, такива като лизина и аргинина, имат странични вериги, които са положително заредени при физиологично рН и се считат за основни аминокиселини. (Хистидинът понякога също се поставя в тази група, въпреки че е най-вече депротониран при физиологично рН.) Аспартатът и глутаматът, от друга страна, са отрицателно заредени при физиологично рН и се считат за киселинни.
Някои други аминокиселини имат R групи със специални свойства и те ще ни покажат, че са важни, когато разгледаме структурата на протеините:
  • Пролинът има R група, която е свързана със собствената си амино група, образувайки пръстеновидна структура. Това е изключение от типичната структура на една аминокиселина, тъй като вече я няма стандартната NH3+ амино група. Ако смяташ, че тази пръстеновидна структура изглежда малко странно, това е така: пролинът често причинява начупвания или извивания в аминокиселинните вериги.
  • Цистеинът съдържа тиолна (-SH) група и може да образува ковалентни връзки с други цистеини. Ще видим защо това е важно за структурата и функцията на протеина в статията за подредби на структурата на протеините
Накрая, има някои други "нетипични" аминокиселини, които намираме в протеините само при определени условия.

Пептидни връзки

Всеки протеин в клетките ти се състои от една или повече полипептидни вериги. Всяка от тези полипептидни вериги е изградена от аминокиселини, свързани в специфичен ред. Полипептидите приличат на дълги думи, които са "записани" с буквите на аминокиселините4. Химичните свойства и реда на аминокиселините са ключови за определяне на структурата и функцията на полипептида и протеина, от който е част. Но как аминокиселините всъщност се свързват във вериги?
Аминокиселините в един полипептид се свързват със съседите си чрез ковалентни връзки, познати като пептидни връзки. Всяка връзка се образува при реакция на дехидратационен синтез (кондензация). По време на синтеза на протеините карбоксилната група на аминокиселината в края на нарастващата полипептидна верига реагира с амино групата на следващата аминокиселина, при което се отделя една молекула вода. Получената връзка между аминокиселините е пептидна връзка.
Изображение модифицирано от ОупънСтакс Биология.
Поради структурата на аминокиселините, една полипептидна верига има посока, което означава, че има два края, които са химично различни един от друг. В единият край полипептидът има свободна амино група и този край се нарича амино край (или N-крайна точка). Другият край, който има свободна карбоксилна група, е познат като карбоксилен край (или С-крайна точка). N-крайната точка е вляво, а С-крайната точка е вдясно за много късият полипептид, показан по-горе.
Как преминаваме от аминокиселинната последователност на един полипептид до триизмерната структура на един зрял, функционален протеин? За да научиш как взаимодействията между аминокиселините водят до нагъване на протеина в зрялата му форма, силно препоръчвам видеото за подреждания на протеиновата структура.

Искаш ли да се присъединиш към разговора?

Все още няма публикации.
Разбираш ли английски? Натисни тук, за да видиш още дискусии в английския сайт на Кан Академия.